Schulfach Biologie Oberstufe
Stoffwechsel und Enzyme lernen: Photosynthese, Zellatmung, Enzyme
Stoffwechsel umfasst alle chemischen Reaktionen in Zellen. Anabolismus (Aufbau, z.B. Photosynthese) und Katabolismus (Abbau, z.B. Zellatmung) sind durch ATP-Kopplung verbunden. Enzyme senken Aktivierungsenergie und ermöglichen geregelte Reaktionen bei Körpertemperatur.
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Stoffwechsel: Energiefluss und Enzymkinetik
Die häufigsten Abituraufgaben kombinieren Photosynthese und Zellatmung. Wer die Gemeinsamkeiten (Membrangebundene Elektronentransportketten, Protonengradient, ATP-Synthase) kennt, lernt beide Systeme parallel.
- Photosynthese, Lichtreaktion: In Thylakoidmembran. Lichtenergie trifft auf Photosystem II → Wasser wird gespalten (H₂O → O₂ + H⁺ + e⁻) → Elektronen fließen durch Elektronentransportkette → ATP-Synthase nutzt Protonengradient → ATP + NADPH gebildet. O₂ als Nebenprodukt.
- Photosynthese, Dunkelreaktion (Calvin-Zyklus): Im Stroma. CO₂ wird durch RuBisCO an Ribulose-1,5-bisphosphat (RuBP) fixiert → 3-Phosphoglycerat → Glycerinaldehyd-3-phosphat (G3P, Zucker) unter ATP- und NADPH-Verbrauch → RuBP wird regeneriert.
- Zellatmung: Glykolyse (Cytoplasma): Glucose → 2 Pyruvat + 2 ATP + 2 NADH. Pyruvat-Decarboxylierung: Pyruvat → Acetyl-CoA + CO₂ + NADH. Citratzyklus (Mitochondrium-Matrix): Acetyl-CoA → CO₂ + NADH + FADH₂ + ATP. Oxidative Phosphorylierung (innere Mitochondrienmembran): NADH/FADH₂ → Elektronentransportkette → Protonengradient → ATP-Synthase → ~30-32 ATP/Glucose.
- Enzyme: Biologische Katalysatoren, meist Proteine. Senken Aktivierungsenergie, beschleunigen Reaktionen ohne verbraucht zu werden. Substrat bindet im aktiven Zentrum (Schlüssel-Schloss oder Induced-Fit-Modell). Aktivität abhängig von Temperatur, pH, Substratkonzentration, Inhibitoren.
- Michaelis-Menten-Kinetik: v = Vmax · [S] / (Km + [S]). Km = Substratkonzentration, bei der v = Vmax/2 (Maß für Substrataffinität, niedriger Km = hohe Affinität). Kompetitive Hemmung: Km steigt, Vmax gleich. Nicht-kompetitive Hemmung: Vmax sinkt, Km gleich.
Alle Karten in diesem Set
| Vorderseite | Rückseite |
|---|---|
| Was ist ATP und warum ist es so wichtig? | Adenosintriphosphat ist das universelle Energieüberträger-Molekül der Zelle. Hydrolyse von ATP zu ADP + Pᵢ setzt ~30 kJ/mol frei und treibt endergone Reaktionen an. ATP wird ständig regeneriert (Zellatmung, Photosynthese, Substratkettenphosphorylierung). |
| Wo findet die Photosynthese statt und welche zwei Hauptphasen hat sie? | In Chloroplasten. Lichtreaktion: in Thylakoidmembranen (ATP + NADPH-Bildung, O₂-Freisetzung). Dunkelreaktion (Calvin-Zyklus): im Stroma (CO₂-Fixierung zu Zucker mithilfe von ATP und NADPH). |
| Was passiert in der Lichtreaktion der Photosynthese? | Chlorophyll absorbiert Licht → Photosystem II oxidiert Wasser (Photolyse): 2 H₂O → O₂ + 4H⁺ + 4e⁻. Elektronen fließen durch Elektronentransportkette (Plastochinon, Cytochrom b6f, Plastocyanin) → Photosystem I → NADPH-Bildung. Protonengradient treibt ATP-Synthase an. |
| Was ist RuBisCO und welche Rolle spielt es im Calvin-Zyklus? | RuBisCO (Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase/Oxygenase) ist das Enzym der CO₂-Fixierung: CO₂ + RuBP (C5) → 2× 3-Phosphoglycerat (C3). Mengenmäßig häufigstes Protein der Biosphäre, trotz geringer katalytischer Effizienz. |
| Was ist Glykolyse? | Abbau von Glucose (6C) zu 2 Pyruvat (3C) im Cytoplasma. Nettogewinn: 2 ATP (Substratkettenphosphorylierung) + 2 NADH. Läuft aerob und anaerob ab. Schlüsselenzyme: Hexokinase, Phosphofructokinase-1 (regulatorisch), Pyruvatkinase. |
| Was passiert bei anaeroben Bedingungen nach der Glykolyse? | NADH muss zu NAD⁺ reoxidiert werden (Glykolyse braucht NAD⁺). Milchsäuregärung (Tiere, Bakterien): Pyruvat → Laktat + NAD⁺. Alkoholische Gärung (Hefen): Pyruvat → Acetaldehyd → Ethanol + CO₂ + NAD⁺. |
| Was ist der Citratzyklus (Krebszyklus)? | Kreisförmiger Abbauweg in der Mitochondrienmatrix. Acetyl-CoA (2C) + Oxalacetat (4C) → Citrat (6C) → Abbau zu CO₂ + NADH + FADH₂ + GTP. Pro Acetyl-CoA: 3 NADH, 1 FADH₂, 1 GTP, 2 CO₂. |
| Wie funktioniert oxidative Phosphorylierung? | NADH und FADH₂ geben Elektronen an Elektronentransportkette ab (Komplex I-IV in innerer Mitochondrienmembran). Elektronen fließen zu O₂ (terminaler Akzeptor) → H₂O. Protonenpumpen erzeugen Gradient → ATP-Synthase (Komplex V) synthetisiert ATP (Chemiosmose). |
| Wie viel ATP entsteht aus einem Mol Glucose bei vollständiger Oxidation? | Ca. 30-32 ATP pro Glucosemolekül: ~2 ATP aus Glykolyse, ~2 ATP aus Citratzyklus, ~26-28 ATP aus oxidativer Phosphorylierung (10 NADH × ~2,5 ATP + 2 FADH₂ × ~1,5 ATP). |
| Was ist das Induced-Fit-Modell der Enzymkatalyse? | Das aktive Zentrum des Enzyms passt sich flexibel dem Substrat an (wie ein Handschuh an eine Hand), nicht starr wie im Schlüssel-Schloss-Modell. Konformationsänderung spannt Substrat für Reaktion günstig vor. |
| Was beschreibt die Michaelis-Menten-Gleichung? | v = Vmax · [S] / (Km + [S]). Sie beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeit v in Abhängigkeit von der Substratkonzentration [S]. Vmax ist die Maximalgeschwindigkeit bei Substratsättigung. Km ist die Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit. |
| Was ist der Km-Wert und was sagt er über ein Enzym aus? | Km = Substratkonzentration, bei der v = Vmax/2. Niedriger Km: Enzym hat hohe Affinität zum Substrat (braucht wenig Substrat für halbmaximale Aktivität). Hoher Km: niedrige Affinität. Km ist ein Maß für die Enzym-Substrat-Bindungsstärke. |
| Was ist kompetitive Hemmung? | Ein Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum. Km steigt (scheinbar niedrigere Affinität), Vmax bleibt gleich (durch hohe Substratkonzentration überwindbar). Beispiel: Malonsäure hemmt Succinat-Dehydrogenase kompetitiv. |
| Was ist allosterische Regulation von Enzymen? | Effektormoleküle binden außerhalb des aktiven Zentrums an allosterische Stellen → Konformationsänderung verändert Aktivität. Allosterische Aktivatoren (positive Effektoren) oder Inhibitoren (negative Effektoren). Beispiel: ATP hemmt Phosphofructokinase-1 (negativer allosterischer Effekt). |
| Was ist Feedback-Hemmung? | Das Endprodukt eines Stoffwechselwegs hemmt allosterisch ein Enzym am Anfang der Kette. Schützt vor Überproduktion. Beispiel: überschüssiges Isoleucin hemmt Threonin-Deaminase (das erste Enzym seiner eigenen Biosynthese). |
| Wie beeinflusst Temperatur die Enzymaktivität? | Bis zum Temperaturoptimum steigt Aktivität (mehr thermische Energie, mehr Kollisionen). Über Optimum: Denaturierung der Proteinstruktur → Aktivität sinkt stark. Optimum menschlicher Enzyme ~37°C. Wärmeresistente Enzyme (Thermodurans-Bakterien) bis 100°C aktiv. |
| Was sind Coenzyme? Nenne zwei Beispiele. | Coenzyme sind nicht-proteinische organische Moleküle, die an Enzymreaktionen als Cofaktoren beteiligt sind und Gruppen übertragen. NAD⁺ (überträgt Elektronen/H, wird zu NADH), FAD (wird zu FADH₂), Coenzym A (überträgt Acyl-Gruppen). |
| Was ist der Unterschied zwischen Anabolismus und Katabolismus? | Anabolismus: Aufbau komplexer Moleküle aus Einfachbausteinen, energieverbrauchend (z.B. Proteinsynthese, Glykogensynthese, Photosynthese). Katabolismus: Abbau komplexer Moleküle, Energiegewinnung (z.B. Glykolyse, Zellatmung, Proteolyse). |
| Warum ist Sauerstoff der terminale Elektronenakzeptor in der Zellatmung? | O₂ hat ein sehr hohes Redoxpotenzial (+0,82 V), sodass die Übertragung von Elektronen auf O₂ (zu H₂O) thermodynamisch stark begünstigt ist. Dieser große Potenzialunterschied treibt die Protonenpumpen der Elektronentransportkette an. |
| Was ist β-Oxidation? | Abbau von Fettsäuren in der Mitochondrienmatrix: je Durchgang wird eine Acetyl-CoA-Einheit (2C) abgespalten + 1 NADH + 1 FADH₂. Palmitinsäure (C16) liefert 7 Runden β-Oxidation → 8 Acetyl-CoA → ca. 106 ATP gesamt (energiereicher als Glucose pro Gramm). |
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Häufige Fragen
Was ist der Unterschied zwischen Fermentation und Atmung?
Atmung (aerob): vollständige Oxidation von Glucose mit O₂ als finalem Elektronenakzeptor, ~30 ATP/Glucose. Fermentation (anaerob): unvollständiger Abbau ohne O₂, organische Moleküle dienen als Elektronenakzeptoren (z.B. Pyruvat → Laktat), nur 2 ATP/Glucose aus Glykolyse.
Warum erzeugen Fette mehr ATP pro Gramm als Kohlenhydrate?
Fettsäuren sind stärker reduziert (mehr C-H-Bindungen, mehr Elektronen zum Übertragen auf O₂) als Glucose. Außerdem kein Wasseranteil im Fetttropfen (Glucose hat Wasserhydrathülle). Palmitinsäure liefert ~9 kcal/g, Glucose ~4 kcal/g.
Was passiert mit Enzymen bei extremem pH?
Extreme pH-Werte (stark sauer oder basisch) denaturieren Enzyme durch Veränderung der ionischen Ladung an Aminosäureresten im aktiven Zentrum und in der Gesamtstruktur. Wasserstoffbrücken und Salzbrücken werden aufgebrochen, Tertiärstruktur bricht zusammen.